La proteína homodimérica receptora de cAMP (CRP) es un factor de transcripción que en condiciones fisiológicas no se encuentra como monómeros por separado. En el presente trabajo se estudió aisladamente uno de sus monómeros. Practicando el desplegamiento mecánico mediante pinzas ópticas, se estudió una subunidad recombinante de esta proteína que contenía asas de ADN en sus extremos. En los experimentos se encontró que la longitud de contorno (Lc) desplegado es consistente con el plegamiento de la forma nativa de la proteína CRP y con el plegamiento de cada uno de sus dominios por separado. Sin embargo, el plegamiento del dominio de unión a ADN (DUA) es parcial. Además, se observó un plegamiento de la estructura nativa con sus dominios desacoplados. En experimentos con su ligando cAMP, se observó un acortamiento de la Lc del dominio de unión a cAMP (DUC) y ningún cambio en el dominio DUA, lo que indicaría que CRP experimenta un cambio conformacional al unirse a su ligando. Además, se observó un incremento en la frecuencia de los estados intermedios (solo plegamiento de DUA o DUC) y del estado nativo desacoplado. Esto sugiere que, en presencia de cAMP, la cooperatividad entre los dominios disminuye. Se concluye que los resultados son consistentes con un modelo en el que la interacción de las dos subunidades estabiliza el dominio DUA y en el que el desacoplamiento de los dominios permite que la proteína dimérica CRP se una al ADN con mayor especificidad y afinidad.