Se evaluó la capacidad antigénica de cinco proteínas recombinantes (Catepsina-L, Enolasa, Multiepitópica 1, Tripsina, Tetraspanina 7) expresadas en el sistema procariótico Escherichia coli BL21 (DE3) pLys; estos antígenos pertenecen al sistema excreción y secreción (E/S) de las oncósferas de Taenia solium a excepción de Multiepitópica 1 que es una proteína diseñada in silico a partir de proteínas de alta exposición cuya secuencia fue sintetizada posteriormente. Se evaluó su potencial uso en el inmunodiagnóstico de cisticercosis porcina y humana mediante un ensayo de ELISA indirecto. Para el inmunodiagnóstico con sueros de cerdo, se estandarizó correctamente el ensayo de ELISA convencional mediante el tablero de titulación, utilizando cada uno de los antígenos con sueros de cerdos controles e infectados. El ensayo de ELISA con sueros individuales mostró alta sensibilidad y especificidad para el inmunodiagnóstico de cisticercosis porcina, siendo Tetraspanina 7 el antígeno con mayor sensibilidad (93.62%) y especificidad (97.73%). Para el inmunodiagnóstico de neurocisticercosis humana, se estandarizó la unión de cada proteína por su cola de seis histidinas, se realizó un ensayo de ELISA con nanopartículas magnéticas funcionalizadas con cobalto+2, mostrando buenos resultados en la estandarización con dos antígenos (Multiepitópica 1 y Tripsina).